ENZIMAS

ENZIMAS

 

 Enzima é energia. Enzima é vida. Não podemos ver as enzimas a olho nu, mas podemos ver vida e energia que é o resultado das enzimas. Por exemplo, se pegamos duas nozes , uma crua e a outra cozida e plantamos as duas, em três semanas a cozida estará totalmente desintegrada no solo, enquanto que a crua permanecerá intacta no mesmo lugar.  A semente crua plantada, terá o potencial de se transformar numa grande e bonita árvore que dará a luz a milhares de outras nozes. Como nos mostra o exemplo, a diferença entre as duas nozes, a cozida e a crua, é a mesma entre morte e vida. Uma contém enzimas e a outra não. Uma carrega consigo a potência  vital , a outra perdeu a vida pelo cozimento.

 Se as duas nozes forem entregues a um cientista para serem analisadas, ele não encontrará nenhuma diferença nutricional. As duas têm a mesma quantidade de cálcio, potássio, sódio, magnésio, zinco e cobre, que seriam nutricionalmente equivalentes. Entretanto, como dissemos, uma carrega vida porque contém enzimas e a outra não porque perdeu as enzimas.

Para entendermos melhor como as enzimas funcionam, vamos fantasiar uma estória. Num bonito dia de verão, você está passando por um pomar à procura de maçãs mas elas ainda estão verdes, escondidas entre as folhas. Você não pode vê-las facilmente nem mesmo sentir o cheiro.

Aí você volta ao pomar no outono e as maçãs já estão grandes  vermelhas e com aquele cheiro gostoso. Elas parecem chamar por você, “ei, olhe para mim, me cheire, me coma”. Você entende que uma maçã ser comida por um animal ou por um ser humano significa a continuação da vida. Aí você escolhe a maior e mais vermelha e dá uma mordida. A maçã está cheia de enzimas vivas. Enquanto você a saboreia, as enzimas(como minúsculos trabalhadores com a mala cheia de mágicas ferramentas de cura) trabalham no seu corpo. Você sai andando e as enzimas vão  agindo no seu corpo como um time, trabalhando aqui e ali; se detendo mais naquele ponto onde é necessário mais atenção . Você se sente bem e cheio de energia  porque a maçã que você comeu contém suas próprias enzimas que vão ajudar na digestão. Seu corpo não  precisa fazer nenhum  esforço extra para digerir a maçã. Mais tarde, ela sai do seu corpo em forma de fertilizante e a vida prossegue.

Assim é que você participa do ciclo da vida.  Tudo é circular. É a lei universal.

 No fim de semana seguinte,  você volta ao pomar, colhe uma cesta de maçãs, prato bonito e delicioso. Parecem tão nutritivas quanto  a maça fresca que você tirou do pé. Mas não é. As maçãs que você cozinhou tiveram suas enzimas destruídas pela alta temperatura. Você come a doce maçã assada, que o caramelo e a canela estimularam o sabor, criando em você uma sensação de grande prazer. Você acaba de comer e vai deitar um pouco para descansar, sentido um certo cansaço pois seu corpo tem que trabalhar dobrado para fazer a digestao. As enzimas que são produzidas pelo seu próprio e ali e vão digerir aquela maçã assada que não mais possui suas próprias enzimas. Quando finalmente essa maçã sem vida deixa o seu corpo, no vaso sanitário, ela está cheia das enzimas que absorveu do seu próprio organismo. Essas enzimas estão indo embora para sempre.  

O dr. Edward Howell, um corpo têm que deixar o seu trabalho, talvez limpando o seu fígado, protegendo você contra  a formação de tumores, evacuando toxinas aqui respeitado nutricionista, diz que na média, um americano na faixa dos 40 anos tem restando no seu corpo apenas 30% das enzimas. Ainda assim podemos caminhar, falar e pensar.  Porém,  com somente 30% das enzimas e tendo que gastar 75%  de energia para desintoxicar o corpo, nos tornamos vulneráveis à doenças e até menos sensíveis com relação aos outros e a nós mesmos. Podemos sobreviver fisicamente mas nunca saudavelmente e espiritualmente.
fonte: livro 12 Passos para o  Crudivorismo-Victoria Boutenko


ENZIMAS

 

 

CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES

 

            As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

            Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

            As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

            As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

 

 

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

 

            Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

            - Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

            - Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

            - Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

 

 

CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

 

            As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

            - Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.

            Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

            - Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

            - Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

            - Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

            - Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

            - Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.

 

 

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

 

            São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

            Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.

            Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

 

 

COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

 

            Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima.  Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.

            A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

            Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.


 

            Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:

            - Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.

            - Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.

            - Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

 

 

ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO

 

            As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

            Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

esquema de la acción de una enzima

            Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos.

centro activo de una enzima

            A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.

 

            Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:

            - Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

 

 

 

          

              - Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.

            - Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.

 

 

MECANISMO GERAL DE CATÁLISE

 

            As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.

            Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima!! Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação.

            São 4 os mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em "Ts":

            - Catálise Ácido-Base  que ocorre com a participação de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise.

            - Torção de Substrato, que depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto.

            - Catálise Covalente que resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em produto. Envolve com freqüência a participação de coenzimas.

            - Efeito de Diminuição da Entropia. As enzimas ajudam no posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, facilitando os mecanismos anteriores.

 

 

CINÉTICA ENZIMÁTICA

 

            É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas, e os atores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação.

            Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:

E + S  <==> [ES]  ==> E + P

            O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição "Ts".

            A formação de "P" a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação.

            A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato.

            

            Equação de Michaelis-Menten:

            Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que propuseram o modelo acima citado como modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estas pesquisadoras criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato. Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de reação enzimática.

            O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa.

 

 

FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

 

            São eles:

            - Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
 

            - pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.

 

 

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

 

            Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;

            Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:

            - Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato

Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

            - Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:

Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

            Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

 

 

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA

 

            Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula.

            Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de regulação enzimática mais conhecidos:

            - Modulação Alostérica 

Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).

A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos;

Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.

            - Modulação Covalente:

Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa.

O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.

 


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